您的位置：首页 >国内科研 >

挑战传统观点：细胞过程可以由非结构蛋白介导

时间：2022-01-19 00:00:00 来源：网络整理

因此，异性之间的简单吸引力是基因紧密结合的关键，这种相互作用如此之强，他们提出了一种想法，即用胶水把一切都粘在一起。

在发表在《自然化学》杂志上的一项新研究中，奥克兰大学的Davide Mercadante博士和一组来自瑞士、冰岛和美国的科学家调查了这些基因是如何被紧密保存的?这些分子如何被分解以促进基因表达?

“我们挑战了现有的概念，假设非结构蛋白可以解释基因的可塑性和动态世界，”梅尔卡丹特博士说。

“通过快速移动，我们不可能获得无序蛋白质如何形成的详细图像，我们必须从它们的结构移动我们的目标来了解它们的动力学。”

研究人员首先用响应分子动力学的荧光染料标记组蛋白和DNA，然后通过显微镜观察分子。这并没有提供“分子图像”，而只是通过间接阅读染料了解分子的行为。

分子模拟可以提供最精细的细节，然后与实验紧密耦合，并被指示提供被研究分子的可靠“快照”，为紧密的相互作用如何也能在功能上动态地解开基因提供线索。

与连接组蛋白相互作用的一种带强烈负电荷的非结构蛋白是原胸腺素-α。原胸腺素-α能与DNA竞争结合，驱逐组蛋白以促进基因的可用性吗?

在实验中，原胸腺素-α侵入组蛋白- dna复合物，在去除组蛋白之前形成一个三向复合体。

梅尔卡丹特博士说:“这有着巨大的影响，强烈但模糊的分子关联微妙地调节着基因通路，这对生物学世界以及我们如何设想蛋白质活性有着深远的影响。”

“我们的工作强化了细胞过程可以由非结构蛋白介导的概念，挑战了历史上认为功能必须由特定蛋白质结构传递的观点。在这里，形状的缺乏传达了必要的可塑性，使遗传物质在可观的时间尺度内可用，而不是长期存在的从结构到功能的生物学范式。”

Journal Reference:

pétur O. Heidarsson, Davide Mercadante, Andrea Sottini, Daniel Nettels, Madeleine B. Borgia, Alessandro Borgia, Sinan Kilic, Beat Fierz, Robert B. Best, Benjamin Schuler. Release of linker histone from the nucleosome driven by polyelectrolyte competition with a disordered protein. Nature Chemistry, 2022; DOI: 10.1038/s41557-021-00839-3

郑重声明：文章仅代表原作者观点，不代表本站立场；如有侵权、违规，可直接反馈本站，我们将会作修改或删除处理。