信号“压力过大”植物
在生物体内发现的酶具有惊人的催化能力。多亏了酶，维持生命的化学反应发生的速度比没有酶的时候快了数百万倍。酶通过帮助降低启动反应所需的活化能来加速反应，但70多年来，酶是如何实现这一目标一直是激烈争论的主题。
Tor Savidge博士是贝勒医学院和德克萨斯州儿童微生物中心的病理学和免疫学教授，他和他的同事们正在改变看待这个旧论点的方式。在他们发表在《Chemical Science》杂志上的工作中，他们通过在详细的分子水平上表征催化反应，研究了两种机制之间的异同，目前这两种机制正处于争论之中。
“目前，两种主要不同的反应机制被提出来解释酶的催化能力，”Savidge说。“一种是酶通过稳定过渡态(TS)来降低反应的活化能，另一种是它们通过稳定酶的基态(GS)来降低反应的活化能。目前的观点是，这些机制是相互排斥的。”
第一作者、中国赣南师范大学（Gannan Normal University）的Deliang Chen博士和他的同事采用了一种理论方法，考虑到Savidge实验室之前的发现，底物和酶与水的非共价相互作用在酶的反应机制方面是重要的。
“在生物环境中，你必须考虑到水——它会干扰发生在酶活性位点的非常复杂的原子相互作用。我们需要考虑所有这些因素，以了解需要静电相互作用的确切位置，这些静电相互作用将有利于酶的过程，”Savidge说。“当你考虑到这一点时，你就能理解这些机制是如何运作的。”
他们的分析让团队提出了一些新的观点，即TS和GS其实并没有什么不同。他们使用类似的原子机制来推进酶的反应。该机制涉及到水改变催化位点内重要残基的电荷，从而有利于形成一个能量有利的状态，从而推动酶促反应的发生。
Savidge说:“重要的新问题不是如何实现，而是何时实现。我们已经证明，在过渡态的稳定中，驱动反应向前的电荷是在衬底进入活性位点之前形成的。而在不稳定基态下这也会发生但在底物进入活性位点后"
研究人员还提出TS与GS的共同机理具有普适性，可应用于多种酶促反应。“我们的发现不仅对更好地理解酶的催化能力，而且对实际的药物设计应用具有重要意义。我们利用我们的发现来更深入地探索不同环境下微生物的酶催化作用，并设计人工酶。”
Key difference between transition state stabilization and ground state destabilization: increasing atomic charge densities before or during enzyme–substrate binding
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