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肌动蛋白广泛存在于真核细胞的细胞质中,它们能聚合形成纤维结构(F-actin),是细胞骨架的重要组分。肌动蛋白也存在于细胞核内,是一些染色质重塑复合物的基本元件。不过,人们还不清楚细胞核肌动蛋白(N-actin)的具体结构和调控机制。
清华大学的研究人员首次获得了N-actin复合物的晶体结构,为人们揭示了N-actin的主要结构特征。这项研究于七月二十五日发表在美国国家科学院院刊pNAS杂志上,文章通讯作者是清华大学生命科学院的陈柱成(Zhucheng Chen)教授。
研究显示,N-actin与细胞质肌动蛋白的结构存在明显区别。N-actin的结构特征决定它们不会自己聚合,也不受许多actin结合蛋白的调控。这些发现为进一步了解N-actin的功能和调控机制奠定了基础。
陈柱成教授曾师从著名结构生物学家尼古拉-帕夫拉提奇,研究DNA损失修复以及DNA同源重组的分子机理。2011年回国参加工作,2012年入选中共中央组织部“****”青年组。当前的主要研究方向包括微丝的动态调控机制,及染色质重组复合物结构与功能。
近年来,陈柱成教授陆续发表了多项结构生物学研究成果。前不久,陈柱成教授的研究团队在Nature Structural & Molecular Biology杂志上发表文章,揭示了染色质重塑蛋白Swi2/Snf2在静息状态下的晶体结构。这个家族的蛋白通过移动、去除和重建核小体,在真核细胞中调控大量的核酸事务。(更多详细信息参见:清华大学Nature子刊发表重要研究成果)
去年八月,陈柱成教授与俞立教授等人合作证实,CapZ通过促进隔离膜(isolation membrane)内的肌动蛋白组装调控自噬体膜的形成。自噬是一个相当保守的细胞过程。自噬可以清除蛋白质积聚物、受损线粒体以及外来病原体,平衡细胞生长和发育过程中的物质合成与分解。自噬与多种生理过程和人类疾病有关,是生物医学研究领域的一大热点。(更多详细信息参见:清华大学Nature子刊发表自噬新文章)
去年五月,陈柱成教授的团队在Developmental cell杂志上发表文章,阐明了胞质分裂(cytokinesis)的一个重要机制。在胞质分裂过程中,赤道板周围的细胞表面下陷形成分裂沟。肌动蛋白、肌球蛋白等物质聚集在分裂沟下方形成中间体,并且在该处组装收缩环(Contractile Ring)。这项研究为人们展现了支架蛋白Anillin和Mid1锚定收缩环的分子机制。(更多详细信息参见:清华青年****学者Cell子刊发表胞质分裂研究新成果)
作者简介:
陈柱成 博士 教授,博导,****
学习和工作经历:1998 南开大学 化学系 学士;2009康奈尔大学(Cornell University) 生物化学与结构生物学 博士;2008-2011 西南医学中心(HHMI/UT Southwestern Medical Center) 博士后;2011- 清华大学教授。主要科研领域与方向:细胞骨架体系不仅推动细胞分裂、细胞迁移等多种细胞运动,而且在细胞核中调控着基因的表达以及染色体的组织。我的实验室主要使用结构生物学等方法研究:1)原核和真核细胞骨架蛋白的结构与动态行为的调控机理 2)核骨架蛋白的结构以及在染色质重塑中的作用 3)胞质分裂中的生物大分子机器的运转机理。
生物通编辑:叶予
生物通推荐原文:Crystal structure of a nuclear actin ternary complex
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