华中农业大学最新PNAS文章

时间：2017-12-06 00:00:00 来源：网络整理

来自华中农业大学生命科学技术学院，德国杜塞尔多夫大学等处的研究人员发表了题为“Structures and enzymatic mechanisms of phycobiliprotein lyases CpcE/F and pecE/F”的文章，得到了高分辨率的CpcE/F晶体结构，并由此通过定点突变发现了pecE/F裂合酶的活性中心H87C88，证明该活性中心通过藻蓝胆素C10的亲核加成反应驱动藻蓝胆素异构化为藻紫胆素。

这一研究成果公布在pNAS杂志上，文章的通讯作者是生命科学技术学院赵开弘教授，第一作者为博士研究生赵成为，其他研究人员还包括德国杜塞尔多夫大学Astrid Höppner博士、莱比锡大学Wolfgang Gärtner教授和慕尼黑大学Hugo Scheer教授。

蓝细菌光合作用由藻胆体捕获光能，藻胆体由酶催化形成的色素化藻胆蛋白组成。目前已知有3类不同类型的藻胆蛋白裂合酶：S型、T型和E/F型。

此前，赵开弘课题组发现了S型裂合酶，成功解析了T型裂合酶结构，在此基础上，研究人员又通过巧妙设计实验，提纯得到接近天然状态的高纯度CpcE/F蛋白复合物，进一步通过结构生物学解析了CpcE/F蛋白复合物的晶体结构。S型和T型裂合酶只能催化藻胆蛋白共价偶联藻胆色素，E/F型裂合酶除了催化藻胆蛋白共价偶联藻胆色素，还能催化藻胆色素脱离藻胆蛋白、藻胆色素异构化和藻胆蛋白重组与降解等诸多重要过程。因此，E/F型裂合酶在蓝细菌光合作用捕光复合物中发挥着至关重要的作用，但遗憾的是至今为止其结构与作用机制一直是个迷。

研究人员通过分析高分辨率的CpcE/F晶体结构，发现CpcE/F是一个异源二聚体复合物，整体呈现ɑ-螺线管结构，螺线管环绕形成的内部洞穴负责催化功能。并且证明，CpcE/F既能催化藻蓝蛋白共价偶联藻蓝胆素，也能将藻蓝胆素脱离藻蓝蛋白。

根据CpcE/F结构模拟得到高同源裂合酶pecE/F蛋白复合物的结构，并通过定点突变发现pecE/F裂合酶的活性中心H87C88，证明该活性中心通过藻蓝胆素C10的亲核加成反应驱动藻蓝胆素异构化为藻紫胆素。

总之，这些结构与机制研究工作为人造光合作用捕光传能元件的设计与创建，为开拓全波段光合作用创造了条件，为通过光合作用捕光传能元件提高农作物光合作用水平奠定了基础。

原文标题：

Structures and enzymatic mechanisms of phycobiliprotein lyases CpcE/F and pecE/F

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