膜蛋白对植物生长影响的新见解
图:与野生型拟南芥(WT,左)相比,缺少UBp12和UBp13(#1-7和#12-8,中)或BRI1 (BRI1 -null,右)的植株生长极其发育不良
科学家发现了两种调节植物细胞膜蛋白质降解的酶,并确定了它们在植物生长发育中的作用。
泛素是存在于大多数真核生物细胞中的一种小型调控蛋白。它对改变其他蛋白质的功能至关重要,最显著的涉及蛋白质降解和细胞内的蛋白质定位。泛素通过与目标蛋白连接或分离来调节这些功能,这一过程被称为泛素化。
来自日本、比利时和美国的科学家在北海道大学副教授Takeo Sato的带领下,首次在植物中发现了作用于细胞膜蛋白质的去泛素化酶。他们的研究结果发表在《EMBO报告》杂志上,详细阐述了这些蛋白质的功能。
泛素连接酶催化目标蛋白添加泛素,而去泛素化酶(deubiquitinationenzyme, DUBs)催化反过程,从目标蛋白中去除泛素。目前还不知道哪种植物dub能够直接从膜蛋白中去除泛素。这种知识的缺乏意味着膜蛋白稳定性的调控还没有完全被理解。
该团队证明了拟南芥dub中的两种,UBp12和UBp13,直接针对细胞膜定位的植物激素受体BRI1。
BRI1对油菜素内酯(brassinosteroids, BRs)的检测至关重要,BRs是生长和发育必不可少的类固醇植物激素。通常,当BRI1检测到BR时,它会触发调控细胞核中基因表达的途径。细胞中BRI1的丰度对精确调控BR信号至关重要,尽管BRI1丰度在细胞中如何优化(微调)的调控机制尚不清楚。科学家证明,UBp12和UBp13去泛素化并稳定了BRI1。
他们在实验中发现,缺乏UBp12和UBp13表达能力的拟南芥植株严重矮化,对BRs的敏感性明显降低。当一个不能泛素化的突变体bri1被引入到这些UBp12和ubp13缺陷的植物中时,生长缺陷被部分修复。具体而言,UBp12和UBp13靶向并作用于泛素化的BRI1。
研究表明,UBp12和UBp13通过与BRI1的相互作用成为植物生长的关键调控因子。这项研究还为膜蛋白的稳定性是如何保持提供了深入的见解;然而,需要进一步的研究来充分了解BRI1在细胞内的动力学。最后,该研究结果为植物dub与哺乳动物dub具有相似的作用提供了证据。
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