清华大学隋森芳院士组最新一篇《Nature》文章

时间：2017-10-20 00:00:00 来源：网络整理

来自清华大学生科院，清华大学结构生物学高精尖创新中心等处的研究人员发表了题为“Structure of phycobilisome from the red alga Griffithsia pacifica”的文章，报道了关键光合作用蛋白：藻蓝蛋白的低温电子显微结构，从而揭示了藻蓝蛋白的组装机制和能量转移途径，为了解藻蓝蛋白的复杂组装，以及能量转移机制提供了坚实的结构基础。

这一研究成果公布在10月18日的Nature杂志上，由清华大学生科院的隋森芳院士研究组完成（另外一位通讯作者为孙珊）。隋森芳院士主要研究领域为利用冷冻电子显微学，结合生物化学、生物物理学和细胞生物学等技术手段研究蛋白质复合体及复杂蛋白质机器的结构功能，以及囊泡运输中的分子机制等，曾取得过多项重要的成果。

地球上的生命依赖于将太阳能转化为化学能的光合作用，为此光合生物演化出了多种采光系统来捕获阳光，其中最大的光采集系统是藻蓝蛋白（pBS），藻蓝蛋白是自然界中少见的色素蛋白之一，通常分为C-藻蓝素和R-藻蓝素，前者主要存在于蓝藻中，后者则主要存在于红藻中，隐藻中该两种都有，主要功能为吸收)能和传递光能。

之前的研究表明，藻蓝蛋白由藻胆蛋白（phycobiliproteins）和接头蛋白（linker proteins）组成，但是关于藻蓝蛋白的组装机制和能量转移途径尚不清楚。

在最新这篇文章中，研究人员通过单粒子低温电子显微技术（single-particle cryo-electron microscopy），报道了一种从红藻中获得的分辨率为3.5Å的pBS结构（大小为16.8 megadalton）。通过建模，研究人员指出这一结构包含了862个蛋白质亚基，包括中心的4个接头蛋白，16个核心接头蛋白和52个接头蛋白，共2,048个发色团。这一结构揭示了接头蛋白和藻胆蛋白之间特异性相互作用的机制，以及接头蛋白结构如何形成的。

这些结果为我们了解藻蓝蛋白的复杂组装，以及能量转移机制提供了坚实的结构基础。

隋森芳院士组此前还曾与柴继杰教授研究组合作，揭示了NAIp-NLRC4炎症小体激活的分子机制：通过单颗粒冷冻电子显微技术（冷冻电镜）解析的小鼠prgJ-NAIp2-NLRC4ΔCARD复合物（炎症小体）分辨率为6.6埃的三维结构，并通过大量的生化和结构研究揭示了NAIp-NLRC4炎症小体中NLRC4蛋白诱导自激活的分子机制。

这项研究说明了NLRC4蛋白以类似于阮病毒的“自我复制”的方式激活并组装成寡聚体结构，结合了配体的NAIp蛋白作为“种子”起始了这一激活过程。这种激活方式在该类蛋白的激活方式中还从未被发现，这不仅揭示了NAIp激活NLRC4的具体分子机制，更揭示了NLRC4的“自我放大”作用，这种作用机制保证了NLRC4蛋白对于危险信号具有更强的敏感性，为机体及时有效的启动免疫应答反应提供保障。此外，该研究结果也为研究其它NOD样受体的作用机制提供了借鉴意义。
（生物通：万纹）

作者简介：
隋森芳博士
教授，博士生导师
中科院院士

简历
1964-1970 清华大学精密仪器系，学士